Белки входят в состав гормонов

Содержание
  1. Органические вещества клетки: белки — урок. Биология, Общие биологические закономерности (9–11 класс)
  2. Гормоны-белки: функции в организме человека, примеры
  3. Основные разновидности гормонов
  4. Биологически активные вещества гипоталамуса
  5. Рилизинг-гормоны гипоталамуса
  6. Биологически активные вещества гипофиза
  7. Адренокортикотропный гормон
  8. Тиреотропный гормон
  9. Гонадотропный гормон
  10. Эффекторные гормоны передней доли гипофиза
  11. Биологически активные вещества поджелудочной железы
  12. Заключение
  13. Основные функции белков в клетке
  14. 1. Строительная функция
  15. 2. Транспортная функция
  16. 3. Регуляторная функция
  17. 4. Защитная функция
  18. 5. Двигательная функция
  19. 6. Сигнальная функция
  20. 7. Запасающая функция
  21. 8. Энергетическая функция
  22. 9. Каталитическая (ферментативная) функция
  23. 10. Функция антифириза
  24. 11. Питательная (резервная) функция
  25. Функции белков в организме | Химия онлайн
  26. 1. Каталитическая (ферментативная) функция
  27. 2. Транспортная функция 
  28. 3. Защитная функция 
  29. 4. Сократительная (двигательная) функция
  30. 5. Структурная функция
  31. 6. Гормональная (регуляторная) функция 
  32. 7. Питательная (запасная) функция
  33. 8. Рецепторная (сигнальная) функция
  34.  9. Энергетическая функция
  35. Лекция № 3. Строение и функции белков. Ферменты
  36. Аминокислотный состав белков
  37. Пептидная связь
  38. Пространственная организация белковых молекул
  39. Свойства белков
  40. Ферменты
  41. Классификация ферментов

Органические вещества клетки: белки — урок. Биология, Общие биологические закономерности (9–11 класс)

Белки входят в состав гормонов

Белки (протеины, полипептиды) — самые многочисленные, наиболее разнообразные и имеющие первостепенное значение биополимеры. В состав молекул белков входят атомы углерода, кислорода, водорода, азота и иногда серы, фосфора и железа.

Мономерами белков являются аминокислоты, которые(имея в своём составе карбоксильную и аминогруппы)обладают свойствами кислоты и основания (амфотерны).

Благодаря этому аминокислоты могут соединяться друг с другом (их количество в одной молекуле может достигать нескольких сотен). В связи с этим молекулы белков имеют большие размеры, и их называют макромолекулами.

Структура белковой молекулы

Под структурой белковой молекулы понимают её аминокислотный состав, последовательность мономеров и степень скрученности молекулы белка.

В молекулах белков встречается всего \(20\) видов различных аминокислот, и огромное разнообразие белков создаётся за счёт различного их сочетания.

  • Последовательность аминокислот в составе полипептидной цепи — это первичная структура белка (она уникальна для любого белка и определяет его форму, свойства и функции). Первичная структура белка уникальна для любого типа белка и определяет форму его молекулы, его свойства и функции.
  • Длинная молекула белка сворачивается и приобретает сначала вид спирали в результате образования водородных связей между —СО и —NН группами разных аминокислотных остатков полипептидной цепи (между углеродом карбоксильной группы одной аминокислоты и азотом аминогруппы другой аминокислоты). Эта спираль — вторичная структура белка.
  • Третичная структура белка — трёхмерная пространственная «упаковка» полипептидной цепи в виде глобулы (шарика). Прочность третичной структуры обеспечивается разнообразными связями, возникающими между радикалами аминокислот (гидрофобными, водородными, ионными и дисульфидными S–S связями).
  • Некоторые белки (например, гемоглобин крови человека) имеют четвертичную структуру. Она возникает в результате соединения нескольких макромолекул с третичной структурой в сложный комплекс. Четвертичная структура удерживается непрочными ионными, водородными и гидрофобными связями.

Структура белков может нарушаться (подвергаться денатурации) при нагревании, обработке некоторыми химическими веществами, облучении и др. При слабом воздействии распадается только четвертичная структура, при более сильном — третичная, а затем — вторичная, и белок остаётся в виде полипептидной цепи. В результате денатурации белок теряет способность выполнять свою функцию.

Нарушение четвертичной, третичной и вторичной структур обратимо. Этот процесс называют ренатурацией.

Разрушение первичной структуры необратимо.

Кроме простых белков, состоящих только из аминокислот, есть ещё и сложные белки, в состав которых могут входить углеводы (гликопротеины), жиры (липопротеины), нуклеиновые кислоты (нуклеопротеины) и др.

  • Каталитическая (ферментативная) функция. Специальные белки — ферменты — способны ускорять биохимические реакции в клетке в десятки и сотни миллионов раз. Каждый фермент ускоряет одну и только одну реакцию. В состав ферментов входят витамины.
  • Структурная (строительная) функция — одна из основных функций белков (белки входят в состав клеточных мембран; белок кератин образует волосы и ногти; белки коллаген и эластин — хрящи и сухожилия).
  • Транспортная функция — белки обеспечивают активный транспорт ионов через клеточные мембраны (транспортные белки в наружной мембране клеток), транспорт кислорода и углекислого газа (гемоглобин крови и миоглобин в мышцах), транспорт жирных кислот (белки сыворотки крови способствуют переносу липидов и жирных кислот, различных биологически активных веществ).
  • Сигнальная функция. Приём сигналов из внешней среды и передача информации в клетку происходит за счёт встроенных в мембрану белков, способных изменять свою третичную структуру в ответ на действие факторов внешней среды.
  • Сократительная (двигательная) функция — обеспечивается сократительными белками — актином и миозином (благодаря сократительным белкам двигаются реснички и жгутики у простейших, перемещаются хромосомы при делении клетки, сокращаются мышцы у многоклеточных, совершенствуются другие виды движения у живых организмов).
  • Защитная функция — антитела обеспечивают иммунную защиту организма; фибриноген и фибрин защищают организм от кровопотерь, образуя тромб.
  • Регуляторная функция присуща белкам — гормонам (не все гормоны являются белками!). Они поддерживают постоянные концентрации веществ в крови и клетках, участвуют в росте, размножении и других жизненно важных процессах (например, инсулин регулирует содержание сахара в крови).
  • Энергетическая функция — при длительном голодании белки могут использоваться в качестве дополнительного источника энергии после того, как израсходованы углеводы и жиры (при полном расщеплении \(1\) г белка до конечных продуктов выделяется \(17,6\) кДж энергии). Аминокислоты, высвобождающиеся при расщеплении белковых молекул, используются для построения новых белков.

Источники:

Каменский А. А., Криксунов Е. А., Пасечник В. В. Биология. 9 класс // ДРОФА.
Каменский А. А., Криксунов Е. А., Пасечник В. В. Биология. Общая биология (базовый уровень) 10–11 класс // ДРОФА.

Лернер Г. И. Биология: Полный справочник для подготовки к ЕГЭ: АСТ, Астрель.

http://ours-nature.ru/lib/b/book/1063747118/348

Источник: https://www.yaklass.ru/p/biologia/obschie-biologicheskie-zakonomernosti/tcitologiia-nauka-o-kletke-17330/khimicheskii-sostav-kletki-16040/re-e49d7227-24e6-4088-ac25-5ba28bc78f36

Гормоны-белки: функции в организме человека, примеры

Белки входят в состав гормонов

Гормоны — это вещества, которые синтезируются в теле человека при помощи специализированных желез внутренней секреции. Каждый гормон имеет особую биологическую активность. На данный момент выделяют примерно 60 веществ, которые выделяются железами и обладают гормональной активностью.

Основные разновидности гормонов

Наибольшее распространение получила классификация гормонов в зависимости от их химической структуры. Они подразделяются на такие виды:

  • гормоны-белки, которые могут быть простыми и сложными;
  • биологически активные вещества пептидной природы: кальцитонин, окситоцин, соматостатин, глюкагон, вазопрессин;
  • производные аминокислот: тироксин, адреналин;
  • биологически активные вещества липидной природы: кортикостероиды, женские и мужские половые гормоны;
  • тканевые гормоны: гепарин, гастрин.

Как уже было отмечено выше, гормоны-белки делятся еще на два подвида:

  • простые: инсулин, соматотропный гормон, пролактин;
  • сложные: лютропин, фолликулостимулирующий гормон, тиреотропный гормон.

Примеры гормонов-белков и их функции целесообразно рассматривать в зависимости от того, в каком органе они синтезируются. А это могут быть следующие структуры организма:

  • гипоталамус;
  • гипофиз;
  • паращитовидные железы;
  • поджелудочная железа;
  • клетки желудочно-кишечного тракта.

Биологически активные вещества гипоталамуса

Абсолютно все вещества, которые вырабатываются гипоталамусом, относятся к группе гормонов-белков и полипептидов. Их основная функция — регулировать выработку гормонов в гипофизе. В зависимости от того, каким образом они осуществляют эту функцию, выделяют несколько разновидностей:

  • рилизинг-гормоны повышают активность гипофиза;
  • статины угнетают синтез биологически активных веществ гипофизом;
  • гормоны задней доли не оказывают влияния на активность гипофиза, накапливаются в его задней части, прежде чем выделиться в кровь.

Гипоталамус опосредованно через гипофиз влияет на функцию щитовидной железы и надпочечников, половой системы, регулирует рост человека.

Рилизинг-гормоны гипоталамуса

К рилизинг-гормонам относятся следующие вещества:

  • соматотропин рилизинг-гормон (СРГ);
  • тиреотропин рилизинг-гормон (ТРГ);
  • гонадотропин рилизинг-гормон (ГнРГ);
  • кортикотропин рилизинг-гормон (КРГ).

Функция белков-гормонов данной группы заключается в повышении синтеза соответствующих биологически активных веществ в гипофизе.

Так, СРГ стимулирует выработку соматотропного гормона и пролактина, ТРГ усиливает производство тиреотропного гормона, ГнРГ повышает синтез лютеинизирующего и фолликулостимулирующего гормонов, КРГ увеличивает выработку кортикотропина. При чем все тропные гормоны образуются в передней доле гипофиза (всего их три).

КРГ имеет не только биологическую, но и нейрональную активность. Поэтому его еще относят к классу нейропептидов.

Благодаря передаче КРГ в нервных синапсах у человека возникают ощущения тревоги, страха, беспокойства, нарушение сна и аппетита, снижение половой активности.

При длительном воздействии кортикотропин рилизинг-гормона развиваются стойкие психические нарушения: депрессия, тревожность, бессонница, истощение организма.

ТРГ также относят к классу нейропептидов. Он участвует в осуществлении определенных психических функций. Например, установлена его антидепрессивная активность.

Синтез ГнРГ имеет некоторую цикличность. Он вырабатывается несколько минут через каждые 1-3 часа.

Биологически активные вещества гипофиза

Гормоны-белки — это также вещества, которые синтезируются в передней и задней долях гипофиза. Причем в передней области производятся тропные гормоны, а в задней образование новых веществ не происходит, но накапливаются окситоцин и вазопрессин, которые ранее синтезировались в гипоталамусе.

К тропным относятся такие пептидные и белковые структуры:

  • адренокортикотропный гормон (АКТГ);
  • тиреотропный гормон (ТТГ);
  • лютеинизирующий гормон (ЛГ);
  • фолликулостимулирующий гормон (ФСГ).

Все они оказывают стимулирующее влияние на периферические железы внутренней секреции. Так, АКТГ повышает активность надпочечников, ТТГ активирует щитовидную железу, а ЛГ и ФСГ — гонады.

Отдельно выделяют эффекторные биологически активные вещества. Они не регулируют функцию желез внутренней секреции, а стимулируют органы, которые находятся вне эндокринной системы.

Адренокортикотропный гормон

Адренокортикотропный гормон прямо связан с надпочечниками, а именно с его корой. Он повышает синтез и выделение в кровяное русло кортикостероидов. Характерным является то, что происходит стимуляция только двух слоев коры надпочечников — пучковой и сетчатой. Клубочковая зона, где синтезируются минералокортикоиды, не находится под влиянием тропных биологически активных веществ гипофиза.

Размеры АКТГ небольшие. Он состоит всего из 39 остатков аминокислот. Его концентрация в крови, по сравнению с остальными гормонами, не очень высокая. Синтез этого вещества имеет четкую зависимость от времени суток.

Это называется циркадным ритмом. Максимальное его количество в крови наблюдается в утреннее время при пробуждении организма. Это связано с необходимостью мобилизовать все силы организма после сна.

Также количество этих гормонов-белков повышается при стрессовых ситуациях.

Помимо влияния АКТГ на кору надпочечников, он также действует на структуры, которые не относятся к эндокринной системе. Так, он увеличивает распад липидов в жировой ткани.

При повышении активности надпочечников, например при синдроме Иценко-Кушинга, по механизму обратной связи выработка АКТГ уменьшается. Это, в свою очередь, угнетает синтез кортикотропин рилизг-гормона в гипоталамусе.

Тиреотропный гормон

Тиреотропный гормон, или ТТГ, состоит из двух частей: альфа и бета. Альфа-часть ТТГ сходна с таковой у гонадотропных гормонов, а бета-чать присуща только тиреотропину.

ТТГ регулирует рост щитовидной железы, обеспечивая ее увеличение в размерах.

Это вещество также повышает синтез тироксина и трийодтиронина — главных гормонов щитовидной железы, которые необходимы для нормального обмена веществ в организме.

Рилизинг-гормоны гипоталамуса влияют на выработку ТТГ в гипофизе. Здесь также работает механизм обратной связи: при повышенной активности щитовидной железы (тиреотоксикозе) угнетается синтез ТТГ в гипофизе, и, наоборот.

Гонадотропный гормон

Гонадотропные гормоны (ГнТГ) у млекопитающих, в том числе и у людей, представлены фолликулостимулирующим (ФСГ) и лютеинизирующим (ЛГ) гормонами.

Они отличаются не только по своей структуре, но и по функциям. Причем они несколько отличны в зависимости от пола.

У женщин ФСГ стимулирует рост и дозревание фолликулов, мужчинам он нужен для образования семенных канатиков и дифференциации сперматозоидов.

ЛГ у девушек участвует в образовании желтого тела в яичниках, овуляции. У мужчин эти гормоны-белки осуществляют функцию секреции тестостерона семенниками. Причем тестостерон вырабатывается не только у мужчин, но и у женщин.

Отвечая на вопрос, какие гормоны-белки стимулируют выработку ФСГ и ЛГ гормонов в гипофизе, стоит отметить, что это лишь один гормон. Он получил название гонадотропин рилизинг-гормона. Помимо активности периферических эндокринных желез, синтез ГнРГ регулируется органами центральной нервной системы (лимбической частью головного мозга).

Эффекторные гормоны передней доли гипофиза

Эффекторные гормоны-белки выполняют функцию стимуляции активности внутренних органов, которые находятся за пределами эндокринной системы. К ним относятся:

  • соматотропный гормон;
  • пролактин;
  • меланоцитстимулирующий гормон.

Соматотропный гормон или гормон роста — это крупный белок, который включается в себя 191 аминокислотный остаток. Его строение очень похожу на структуру другого гормона гипофиза — пролактина.

Основная функция соматотропина — стимуляция роста костей и всего организма в целом.

Процесс роста под влиянием соматотропина осуществляется за счет увеличения размеров и количества клеток, которые находятся в хрящах эпифизов (крайних участков костей).

После того, как закончится половое созревание, хрящевая ткань замещается на костную. Вследствие этого соматотропин не может больше стимулировать рост костей. Поэтому человек растет до определенного возраста.

Чрезмерный синтез гормона роста в детском возрасте приводит к тому, что ребенок вырастает слишком высоким. Но все части тела увеличены пропорционально. Такое состояние называется гигантизмом. Если соматотропин активно вырабатывается у взрослых, возникает непропорциональное разрастание отдельных частей тела — акромегалия.

Если, наоборот, соматотропный гормон роста вырабатывался в недостаточном количестве, развивается карликовость. Ребенок вырастает очень низким, но пропорции тела сохранены.

Биологически активные вещества поджелудочной железы

Поджелудочная железа относится к группе желез смешанной секреции. Это значит, что она помимо синтеза гормонов, также производит ферменты, которые необходимы для переваривания пищи в кишечнике. Синтез гормонов-белков и ферментов — две самые важные функции поджелудочной железы.

Наиболее важные биологически активные вещества, которые вырабатываются в поджелудочной, это инсулин и глюкагон. Они являются антагонистами друг друга, то есть выполняют абсолютно противоположные функции. За счет слаженного действия этих гормонов обеспечивается нормальный углеводный обмен.

Инсулин образуется в островках Лангерганса из проинсулина. Он уменьшает концентрацию глюкозы в крови за счет следующих процессов:

  • повышения ее утилизации в клетках;
  • угнетения глюконеогенеза (синтеза глюкозы в печени);
  • угнетения гликолиза (распада гликогена до глюкозы);
  • стимуляции гликогенеза (образования гликогена из глюкозы).

Также инсулин способствует образованию белков и жиров. То есть он относится к анаболическим гормонам. Глюкагон оказывает абсолютно противоположный эффект, и поэтому его отнесли к катаболическим гормонам.

Заключение

Гормоны-белки и липиды — очень важные вещества в организме. Белки, которые синтезируется в основном в гипоталамусе и гипофизе, оказывают влияние на синтез биологически активных веществ в периферических эндокринных железах. А стероидные и половые гормоны, которые вырабатываются в надпочечниках и гонадах под действием белков, жизненно необходимы для человека.

Выработка биологически активных веществ во всем организме происходит слажено, под четким контролем. А нарушение этих функций может приводить к опасным, а иногда и необратимым последствиям.

Источник: https://News4Auto.ru/gormony-belki-fynkcii-v-organizme-cheloveka-primery/

Основные функции белков в клетке

Белки входят в состав гормонов

Благодаря сложности, разнообразию форм и состава, белки играют важную роль в жизнедеятельности клетки и организма в целом.

Белок — это отдельный полипептид или агрегат нескольких полипептидов, выполняющий биологическую функцию.

Полипептид — понятие химическое. Белок — понятие биологическое.

В биологии функции белков можно разделить на следующие виды:

1. Строительная функция

Белки участвуют в образовании клеточных и внеклеточных структур. Например:

  • кератин – из него состоят волосы, ногти, перья, копыта
  • коллаген – главный компонент хрящей и сухожилий;
  • эластин (связки);
  • белки клеточных мембран (в основном – гликопротеиды)

2. Транспортная функция

Некоторые белки способны присоединять различные вещества и переносить их к различным тканям и органам тела, из одного места клетки в другое. Например:

  • липопротеины — отвечает за перенос жира.
  • гемоглобин — транспорт кислорода, белок крови гемоглобин присоединяет кислород и транспортирует его от легких ко всем тканям и органам, а от них в легкие переносит углекислый газ;
  • гаптоглобин — транспорт гема),
  • трансферрин — транспорт железа.

Белки транспортируют в крови катионы кальция, магния, железа, меди и другие ионы.

В состав клеточных мембран входят особые белки, которые обеспечивают активный и строго избирательный перенос некоторых веществ и ионов из клетки во внешнюю среду и обратно. Транспорт веществ через мембраны осуществляют белки – Na+,К+-АТФаза (антинаправленный трансмембранный перенос ионов натрия и калия), Са2+-АТФаза (выкачивание ионов кальция из клетки), глюкозные транспортеры.

3. Регуляторная функция

Большая группа белков организма принимает участие в регуляции процессов обмена веществ. Гормоны белковой природы принимают участие в регуляции процессов обмена веществ. Например:

  • гормон инсулин регулирует уровень глюкозы в крови, способствует синтезу гликогена.

4. Защитная функция

  • В ответ на проникновение в организм чужеродных белков или микроорганизмов (антигенов) образуются особые белки — антитела, способные связывать и обезвреживать их.
  • Фибрин, образующийся из фибриногена, способствует остановке кровотечений.

5. Двигательная функция

  • Сократительные белки актин и миозин обеспечивают сокращение мышц у многоклеточных животных, движений листьев у растений, мерцание ресничек у простейших и т.д.

6. Сигнальная функция

  • В поверхностную мембрану клетки встроены молекулы белков (рецепторы), способных изменять свою третичную структуру в ответ на действие факторов внешней среды, таким образом осуществляя прием сигналов из внешней среды и передачу команд в клетку.

7. Запасающая функция

  • В организме животных белки, как правило, не запасаются, исключение: альбумин яиц, казеин молока. У животных и человека при длительном голодании используются белки мышц, эпителиальных тканей и печени.
  • Но благодаря белкам в организме могут откладываться про запас некоторые вещества, например, при распаде гемоглобина железо не выводится из организма, а сохраняется, образуя комплекс с белком ферритином.

8. Энергетическая функция

  • При распаде 1г белка до конечных продуктов выделяется 17,6 кДж. Сначала белки распадаются до аминокислот, а затем до конечных продуктов — воды, углекислого газа и аммиака. Однако в качестве источника энергии белки используются только тогда, когда другие источники (углеводы и жиры) израсходованы (по словам одного из биохимиков: использовать белки для получения энергии – все равно, что топить печь долларовыми купюрами).

9. Каталитическая (ферментативная) функция

  • Одна из важнейших функций белков. Обеспечивается белками — ферментами, которые ускоряют биохимические реакции, происходящие в клетках.

Ферменты, или энзимы, — особый класс белков, являющихся биологическими катализаторами. Благодаря ферментам биохимические реакции протекают с огромной скоростью.

Вещество, на которое оказывает свое действие фермент, называют субстратом.

Ферменты можно разделить на две группы:

  1. Простые ферменты являются простыми белками, т.е. состоят только из аминокислот.
  2. Сложные ферменты являются сложными белками, т.е. в их состав помимо белковой части входит группа небелковой природы — кофактор. У некоторых ферментов в качестве кофакторов выступают витамины.

10. Функция антифириза

  • В плазме крови некоторых живых организмов содержатся белки которые предупреждают ее замерзание в условиях низких температур.

11. Питательная (резервная) функция

  • Эту функцию выполняют так называемые резервные белки, являющиеся источниками питания для плода, например белки яйца (овальбумины). Основной белок молока (казеин) также выполняет главным образом питательную функцию. Ряд других белков используется в организме в качестве источника аминокислот, которые в свою очередь являются предшественниками биологически активных веществ, регулирующих процессы метаболизма.

Решай задания и варианты по биологии с ответами

Источник: https://bingoschool.ru/blog/41/

Функции белков в организме | Химия онлайн

Белки входят в состав гормонов

Функции белков в природе универсальны. Белки входят в состав всех живых организмов. Мышцы, кости, покровные ткани, внутренние органы, хрящи, шерсть, кровь — все это белковые вещества.

Растения синтезируют белки из углекислого газа и воды за счет фотосинтеза. Животные организмы получают, в основном, готовые аминокислоты с пищей и на их базе строят белки своего организма.

Ни один из известных нам живых организмов не обходится без белков.

Белки служат питательными веществами, они регулируют обмен веществ, исполняя роль ферментов – катализаторов обмена веществ, способствуют переносу кислорода по всему организму и его поглощению, играют важную роль в функционировании нервной системы, являются механической основой мышечного сокращения, участвуют в передаче генетической информации и т.д.

фильм«Функции белков»

Разнообразные функции белков определяются a-аминокислотным составом и строением их высокоорганизованных макромолекул.

1. Каталитическая (ферментативная) функция

Каталитическая функция — одна из основных функций белков. Абсолютно все биохимические процессы в организме протекают в присутствии катализаторов – ферментов. Все известные ферменты представляют собой белковые молекулы.

Белки – это очень мощные катализаторы. Они ускоряют реакции в миллионы раз, причем для каждой реакции существует свой фермент.

В настоящее время известно свыше 2000 различных ферментов, которые являются биологическими катализаторами.

Например, фермент пепсин расщепляет белки в процессе пищеварения.

Даже такая простая реакция как гидратация углекислого газа катализируется ферментом карбоангидразой.

Ферменты катализируют реакции расщепления сложных молекул (катаболизм) и их синтеза (анаболизм), а также репликации ДНК и матричного синтеза РНК.

2. Транспортная функция 

Некоторые белки способны присоединять и переносить (транспортировать) различные вещества по крови от одного органа к другому и в пределах клетки.

Белки транспортируют липиды (липопротеиды), углеводы (гликопротеиды), ионы металлов (глобулины), кислород и углекислый газ (гемоглобин), некоторые витамины, гормоны и др.

Например, альбумины крови транспортируют липиды и высшие жирные кислоты (ВЖК), лекарственные вещества, билирубин.

Белок эритроцитов крови гемоглобин соединяется в легких с кислородом, превращаясь в оксигемоглобин. Достигая с током крови органов и тканей, оксигемоглобин расщепляется и отдает кислород, необходимый для обеспечения окислительных процессов в тканях.

Белок миоглобин запасает кислород в мышцах.

Специфические белки-переносчики обеспечивают проникновение минеральных веществ и витаминов через мембраны клеток и субклеточных структур.

3. Защитная функция 

Защитную функцию выполняют специфические белки (антитела — иммуноглобулины), которые вырабатываются иммунной системой организма. Они обеспечивают физическую, химическую и иммунную защиту организма путем связывания и обезвреживания веществ, поступающих в организм или появляющихся в результате жизнедеятельности бактерий и вирусов.

Например, белок плазмы крови фибриноген участвует в свертывании крови (образовывает сгусток). Это защищает организм от потери крови при ранениях.

Альбумины обезвреживают ядовитые вещества (ВЖК и билирубин) в крови.

Антитела, вырабатываемые лимфоцитами, блокируют чужеродные белки. Интерфероны — универсальные противовирусные белки.

Многие живые существа для обеспечения защиты выделяют белки, называемые токсинами, которые в большинстве случаев являются сильными ядами. В свою очередь, некоторые организмы способны вырабатывать антитоксины, которые подавляют действие этих ядов.

4. Сократительная (двигательная) функция

Важным признаком жизни является подвижность, в основе которой лежит данная функция белков, таких как актин и миозин – белки мышц. Кроме мышечных сокращений к этой функции относят изменение форм клеток и субклеточных частиц.

B результате взаимодействия белков происходит передвижение в пространстве, сокращение и расслабление сердца, движение других внутренних органов.

5. Структурная функция

Структурная функция — одна из важнейших функций белков. Белки играют большую роль в формировании всех клеточных структур.

Белки – это строительный материал клеток. Из них построены опорные, мышечные, покровные ткани.

Некоторые из них (коллаген соединительной ткани, кератин волос, ногтей, эластин стенок кровеносных сосудов, фиброин шелка и др.) выполняют почти исключительно структурную функцию.

Кератин синтезируется кожей. Волосы и ногти – это производные кожи.

В комплексе с липидами белки участвуют в построении мембран клеток и внутриклеточных образований.

6. Гормональная (регуляторная) функция 

Регуляторная функция присуща белкам-гормонам (регуляторам). Они регулируют различные физиологические процессы.

Например, наиболее известным гормоном является инсулин, регулирующий содержание глюкозы в крови. При недостатке инсулина в организме возникает заболевание, известное как сахарный диабет.

 Интересно знать!

В плазме некоторых антарктических рыб содержатся белки со свойствами антифриза, предохраняющие рыб от замерзания, а у ряда насекомых в местах прикрепления крыльев находится белок резилин, обладающий почти идеальной эластичностью. В одном из африканских растений синтезируется белок монеллин с очень сладким вкусом.

7. Питательная (запасная) функция

Питательная функция осуществляется резервными белками, которые запасаются в качестве источника энергии и вещества.

Например: казеин, яичный альбумин, белки яйца обеспечивают рост  и развитие плода, а белки молока служат источником питания для новорожденного.

8. Рецепторная (сигнальная) функция

Некоторые белки (белки-рецепторы), встроенные в клеточную мембрану, способны изменять свою структуру под воздействием внешней среды. Так происходит прием сигналов извне и передача информации в клетку.

Например, действие света на сетчатку глаза воспринимается фоторецептором родопсином.

Рецепторы, активизируемые низкомолекулярными веществами типа ацетилхолина, передают нервные импульсы в местах соединения нервных клеток.

 9. Энергетическая функция

Белки могут выполнять энергетическую функцию, являясь одним из источников энергии в клетке (после их гидролиза). Обычно белки расходуются на энергетические нужды в крайних случаях, когда исчерпаны запасы углеводов и жиров.

При полном расщеплении 1 г белка до конечных продуктов выделяется 17,6 кДж энергии. Но в качестве источника энергии белки используются крайне редко. Аминокислоты, высвобождающиеся при расщеплении белковых молекул, используются для построения новых белков.

Белки

Источник: https://himija-online.ru/organicheskaya-ximiya/belki/funkcii-belkov-v-organizme.html

Лекция № 3. Строение и функции белков. Ферменты

Белки входят в состав гормонов

Белки — высокомолекулярные органические соединения, состоящие из остатков α-аминокислот.

В состав белков входят углерод, водород, азот, кислород, сера. Часть белков образует комплексы с другими молекулами, содержащими фосфор, железо, цинк и медь.

Белки обладают большой молекулярной массой: яичный альбумин — 36 000, гемоглобин — 152 000, миозин — 500 000. Для сравнения: молекулярная масса спирта — 46, уксусной кислоты — 60, бензола — 78.

Аминокислотный состав белков

Белки — непериодические полимеры, мономерами которых являются α-аминокислоты. Обычно в качестве мономеров белков называют 20 видов α-аминокислот, хотя в клетках и тканях их обнаружено свыше 170.

В зависимости от того, могут ли аминокислоты синтезироваться в организме человека и других животных, различают: заменимые аминокислоты — могут синтезироваться; незаменимые аминокислоты — не могут синтезироваться. Незаменимые аминокислоты должны поступать в организм вместе с пищей. Растения синтезируют все виды аминокислот.

В зависимости от аминокислотного состава, белки бывают: полноценными — содержат весь набор аминокислот; неполноценными — какие-то аминокислоты в их составе отсутствуют. Если белки состоят только из аминокислот, их называют простыми.

Если белки содержат помимо аминокислот еще и неаминокислотный компонент (простетическую группу), их называют сложными.

Простетическая группа может быть представлена металлами (металлопротеины), углеводами (гликопротеины), липидами (липопротеины), нуклеиновыми кислотами (нуклеопротеины).

Все аминокислоты содержат: 1) карбоксильную группу (–СООН), 2) аминогруппу (–NH2), 3) радикал или R-группу (остальная часть молекулы). Строение радикала у разных видов аминокислот — различное.

В зависимости от количества аминогрупп и карбоксильных групп, входящих в состав аминокислот, различают: нейтральные аминокислоты, имеющие одну карбоксильную группу и одну аминогруппу; основные аминокислоты, имеющие более одной аминогруппы; кислые аминокислоты, имеющие более одной карбоксильной группы.

Аминокислоты являются амфотерными соединениями, так как в растворе они могут выступать как в роли кислот, так и оснований. В водных растворах аминокислоты существуют в разных ионных формах.

Пептидная связь

Пептиды — органические вещества, состоящие из остатков аминокислот, соединенных пептидной связью.

Образование пептидов происходит в результате реакции конденсации аминокислот. При взаимодействии аминогруппы одной аминокислоты с карбоксильной группой другой между ними возникает ковалентная азот-углеродная связь, которую и называют пептидной.

В зависимости от количества аминокислотных остатков, входящих в состав пептида, различают дипептиды, трипептиды, тетрапептиды и т.д. Образование пептидной связи может повторяться многократно. Это приводит к образованию полипептидов.

На одном конце пептида находится свободная аминогруппа (его называют N-концом), а на другом — свободная карбоксильная группа (его называют С-концом).

Пространственная организация белковых молекул

Выполнение белками определенных специфических функций зависит от пространственной конфигурации их молекул, кроме того, клетке энергетически невыгодно держать белки в развернутой форме, в виде цепочки, поэтому полипептидные цепи подвергаются укладке, приобретая определенную трехмерную структуру, или конформацию. Выделяют 4 уровня пространственной организации белков.

Первичная структура белка — последовательность расположения аминокислотных остатков в полипептидной цепи, составляющей молекулу белка. Связь между аминокислотами — пептидная.

Если молекула белка состоит всего из 10 аминокислотных остатков, то число теоретически возможных вариантов белковых молекул, отличающихся порядком чередования аминокислот, — 1020.

Имея 20 аминокислот, можно составить из них еще большее количество разнообразных комбинаций.

В организме человека обнаружено порядка десяти тысяч различных белков, которые отличаются как друг от друга, так и от белков других организмов.

Именно первичная структура белковой молекулы определяет свойства молекул белка и ее пространственную конфигурацию. Замена всего лишь одной аминокислоты на другую в полипептидной цепочке приводит к изменению свойств и функций белка.

Например, замена в β-субъединице гемоглобина шестой глутаминовой аминокислоты на валин приводит к тому, что молекула гемоглобина в целом не может выполнять свою основную функцию — транспорт кислорода; в таких случаях у человека развивается заболевание — серповидноклеточная анемия.

Вторичная структура — упорядоченное свертывание полипептидной цепи в спираль (имеет вид растянутой пружины). Витки спирали укрепляются водородными связями, возникающими между карбоксильными группами и аминогруппами.

Практически все СО- и NН-группы принимают участие в образовании водородных связей. Они слабее пептидных, но, повторяясь многократно, придают данной конфигурации устойчивость и жесткость.

На уровне вторичной структуры существуют белки: фиброин (шелк, паутина), кератин (волосы, ногти), коллаген (сухожилия).

                

Третичная структура — укладка полипептидных цепей в глобулы, возникающая в результате возникновения химических связей (водородных, ионных, дисульфидных) и установления гидрофобных взаимодействий между радикалами аминокислотных остатков.

Основную роль в образовании третичной структуры играют гидрофильно-гидрофобные взаимодействия.

В водных растворах гидрофобные радикалы стремятся спрятаться от воды, группируясь внутри глобулы, в то время как гидрофильные радикалы в результате гидратации (взаимодействия с диполями воды) стремятся оказаться на поверхности молекулы.

У некоторых белков третичная структура стабилизируется дисульфидными ковалентными связями, возникающими между атомами серы двух остатков цистеина. На уровне третичной структуры существуют ферменты, антитела, некоторые гормоны.

Четвертичная структура характерна для сложных белков, молекулы которых образованы двумя и более глобулами. Субъединицы удерживаются в молекуле благодаря ионным, гидрофобным и электростатическим взаимодействиям.

Иногда при образовании четвертичной структуры между субъединицами возникают дисульфидные связи. Наиболее изученным белком, имеющим четвертичную структуру, является гемоглобин.

Он образован двумя α-субъединицами (141 аминокислотный остаток) и двумя β-субъединицами (146 аминокислотных остатков). С каждой субъединицей связана молекула гема, содержащая железо.

Если по каким-либо причинам пространственная конформация белков отклоняется от нормальной, белок не может выполнять свои функции. Например, причиной «коровьего бешенства» (губкообразной энцефалопатии) является аномальная конформация прионов — поверхностных белков нервных клеток.

Свойства белков

Купить проверочные работы
по биологии

Аминокислотный состав, структура белковой молекулы определяют его свойства. Белки сочетают в себе основные и кислотные свойства, определяемые радикалами аминокислот: чем больше кислых аминокислот в белке, тем ярче выражены его кислотные свойства.

Способность отдавать и присоединять Н+ определяют буферные свойства белков; один из самых мощных буферов — гемоглобин в эритроцитах, поддерживающий рН крови на постоянном уровне. Есть белки растворимые (фибриноген), есть нерастворимые, выполняющие механические функции (фиброин, кератин, коллаген).

Есть белки активные в химическом отношении (ферменты), есть химически неактивные, устойчивые к воздействию различных условий внешней среды и крайне неустойчивые.

Внешние факторы (нагревание, ультрафиолетовое излучение, тяжелые металлы и их соли, изменения рН, радиация, обезвоживание)

могут вызывать нарушение структурной организации молекулы белка. Процесс утраты трехмерной конформации, присущей данной молекуле белка, называют денатурацией. Причиной денатурации является разрыв связей, стабилизирующих определенную структуру белка. Первоначально рвутся наиболее слабые связи, а при ужесточении условий и более сильные.

Поэтому сначала утрачивается четвертичная, затем третичная и вторичная структуры. Изменение пространственной конфигурации приводит к изменению свойств белка и, как следствие, делает невозможным выполнение белком свойственных ему биологических функций.

Если денатурация не сопровождается разрушением первичной структуры, то она может быть обратимой, в этом случае происходит самовосстановление свойственной белку конформации. Такой денатурации подвергаются, например, рецепторные белки мембраны. Процесс восстановления структуры белка после денатурации называется ренатурацией.

Если восстановление пространственной конфигурации белка невозможно, то денатурация называется необратимой.

Ферменты

Ферменты, или энзимы, — особый класс белков, являющихся биологическими катализаторами. Благодаря ферментам биохимические реакции протекают с огромной скоростью.

Скорость ферментативных реакций в десятки тысяч раз (а иногда и в миллионы) выше скорости реакций, идущих с участием неорганических катализаторов.

Вещество, на которое оказывает свое действие фермент, называют субстратом.

Ферменты — глобулярные белки, по особенностям строения ферменты можно разделить на две группы: простые и сложные. Простые ферменты являются простыми белками, т.е. состоят только из аминокислот. Сложные ферменты являются сложными белками, т.е.

в их состав помимо белковой части входит группа небелковой природы — кофактор. У некоторых ферментов в качестве кофакторов выступают витамины. В молекуле фермента выделяют особую часть, называемую активным центром.

Активный центр — небольшой участок фермента (от трех до двенадцати аминокислотных остатков), где и происходит связывание субстрата или субстратов с образованием фермент-субстратного комплекса. По завершении реакции фермент-субстратный комплекс распадается на фермент и продукт (продукты) реакции.

Некоторые ферменты имеют (кроме активного) аллостерические центры — участки, к которым присоединяются регуляторы скорости работы фермента (аллостерические ферменты).

Для реакций ферментативного катализа характерны: 1) высокая эффективность, 2) строгая избирательность и направленность действия, 3) субстратная специфичность, 4) тонкая и точная регуляция. Субстратную и реакционную специфичность реакций ферментативного катализа объясняют гипотезы Э. Фишера (1890 г.) и Д. Кошланда (1959 г.).

Э. Фишер (гипотеза «ключ-замок») предположил, что пространственные конфигурации активного центра фермента и субстрата должны точно соответствовать друг другу. Субстрат сравнивается с «ключом», фермент — с «замком».

Д. Кошланд (гипотеза «рука-перчатка») предположил, что пространственное соответствие структуры субстрата и активного центра фермента создается лишь в момент их взаимодействия друг с другом. Эту гипотезу еще называют гипотезой индуцированного соответствия.

Скорость ферментативных реакций зависит от: 1) температуры, 2) концентрации фермента, 3) концентрации субстрата, 4) рН. Следует подчеркнуть, что поскольку ферменты являются белками, то их активность наиболее высока при физиологически нормальных условиях.

Большинство ферментов может работать только при температуре от 0 до 40 °С. В этих пределах скорость реакции повышается примерно в 2 раза при повышении температуры на каждые 10 °С. При температуре выше 40 °С белок подвергается денатурации и активность фермента падает. При температуре, близкой к точке замерзания, ферменты инактивируются.

При увеличении количества субстрата скорость ферментативной реакции растет до тех пор, пока количество молекул субстрата не станет равным количеству молекул фермента.

При дальнейшем увеличении количества субстрата скорость увеличиваться не будет, так как происходит насыщение активных центров фермента.

Увеличение концентрации фермента приводит к усилению каталитической активности, так как в единицу времени преобразованиям подвергается большее количество молекул субстрата.

Для каждого фермента существует оптимальное значение рН, при котором он проявляет максимальную активность (пепсин — 2,0, амилаза слюны — 6,8, липаза поджелудочной железы — 9,0). При более высоких или низких значениях рН активность фермента снижается. При резких сдвигах рН фермент денатурирует.

Скорость работы аллостерических ферментов регулируется веществами, присоединяющимися к аллостерическим центрам. Если эти вещества ускоряют реакцию, они называются активаторами, если тормозят — ингибиторами.

Классификация ферментов

По типу катализируемых химических превращений ферменты разделены на 6 классов:

  1. оксиредуктазы (перенос атомов водорода, кислорода или электронов от одного вещества к другому — дегидрогеназа),
  2. трансферазы (перенос метильной, ацильной, фосфатной или аминогруппы от одного вещества к другому — трансаминаза),
  3. гидролазы (реакции гидролиза, при которых из субстрата образуются два продукта — амилаза, липаза),
  4. лиазы (негидролитическое присоединение к субстрату или отщепление от него группы атомов, при этом могут разрываться связи С–С, С–N, С–О, С–S — декарбоксилаза),
  5. изомеразы (внутримолекулярная перестройка — изомераза),
  6. лигазы (соединение двух молекул в результате образования связей С–С, С–N, С–О, С–S — синтетаза).

Классы в свою очередь подразделены на подклассы и подподклассы. В действующей международной классификации каждый фермент имеет определенный шифр, состоящий из четырех чисел, разделенных точками. Первое число — класс, второе — подкласс, третье — подподкласс, четвертое — порядковый номер фермента в данном подподклассе, например, шифр аргиназы — 3.5.3.1.

  • Перейти к лекции №2 «Строение и функции углеводов и липидов»

  • Перейти к лекции №4 «Строение и функции нуклеиновых кислот АТФ»

  • Смотреть оглавление (лекции №1-25)

Источник: https://licey.net/free/6-biologiya/21-lekcii_po_obschei_biologii/stages/257-lekciya_3_stro

Моя железа
Добавить комментарий